Cinétique chimique

En clair. Vitesse de réaction et catalyse.

Ce qu'on te demande au bac STL : maîtriser le vocabulaire de « Cinétique chimique », savoir refaire les calculs ou raisonnements du cours et les appliquer à un cas concret.

Conseil de révision. Relis d'abord l'encadré, puis fais le quiz : si tu bloques, reprends la partie correspondante du cours.

Introduction

La cinétique chimique étudie la vitesse des transformations chimiques et les facteurs qui la modifient. En biotechnologies, elle est essentielle : elle décrit la dégradation d'un principe actif, la stérilisation thermique ou la vitesse d'une réaction enzymatique.

1. Vitesse de réaction

Pour une réaction $aA + bB \rightarrow cC$, la vitesse volumique rapportée au réactif A s'écrit :

$v = -\frac{1}{a}\cdot\frac{d[A]}{dt}$

Elle s'exprime en mol·L⁻¹·s⁻¹. Expérimentalement, on suit l'évolution d'une grandeur proportionnelle à la concentration : absorbance (spectrophotométrie), conductivité, pH, volume de gaz dégagé, pression.

• Vitesse initiale : pente de la tangente à l'origine de la courbe $[A] = f(t)$.
• Une réaction est totale quand le réactif limitant disparaît complètement ; le temps de demi-réaction $t_{1/2}$ est la durée au bout de laquelle l'avancement atteint la moitié de sa valeur finale.

2. Les facteurs cinétiques

La trempe (refroidissement brutal) ou la dilution servent à bloquer une réaction pour effectuer un dosage : ce sont des applications directes des facteurs cinétiques.

3. Lois de vitesse et ordres

Si $v = k[A]^p$, la réaction est d'ordre $p$ par rapport à A ; $k$ est la constante de vitesse.

• Ordre 0 : $[A] = [A]_0 - kt$ ; décroissance linéaire ; $t_{1/2} = [A]_0/(2k)$.
• Ordre 1 : $[A] = [A]_0 e^{-kt}$, soit $\ln[A] = \ln[A]_0 - kt$ ; $t_{1/2} = \dfrac{\ln 2}{k}$, indépendant de la concentration initiale.
• Ordre 2 : $\dfrac{1}{[A]} = \dfrac{1}{[A]_0} + kt$.

Méthode d'identification : on trace $[A]$, $\ln[A]$ puis $1/[A]$ en fonction du temps ; la représentation qui donne une droite indique l'ordre.

Exemple. Une solution d'un principe actif se dégrade selon un ordre 1 avec $k = 4{,}6 \times 10^{-3}\ \text{h}^{-1}$. $t_{1/2} = \ln 2 / k = 0{,}693 / 4{,}6\times10^{-3} \approx 151$ h, soit environ 6,3 jours.

4. Influence de la température : loi d'Arrhenius

$k = A\,e^{-\frac{E_a}{RT}}$

avec $E_a$ l'énergie d'activation (J·mol⁻¹), $R = 8{,}314$ J·K⁻¹·mol⁻¹ et $T$ en kelvins. En tracant $\ln k$ en fonction de $1/T$, on obtient une droite de pente $-E_a/R$ : c'est la méthode de détermination expérimentale de $E_a$.

5. Cas particulier : la cinétique enzymatique

Les enzymes sont des catalyseurs biologiques. Le modèle de Michaelis-Menten donne :

$v = \frac{v_{max}\,[S]}{K_M + [S]}$

• $K_M$ (constante de Michaelis, en mol·L⁻¹) est la concentration en substrat pour laquelle $v = v_{max}/2$ : plus $K_M$ est petit, plus l'affinité enzyme-substrat est grande.
• À faible $[S]$, la vitesse est proportionnelle à $[S]$ (ordre 1) ; à forte $[S]$, elle sature à $v_{max}$ (ordre 0).
• Une enzyme possède un optimum de pH et de température ; au-delà, la dénaturation détruit l'activité — contrairement à un catalyseur minéral.

Ce qu'il faut retenir

• La vitesse se mesure par la variation de concentration dans le temps ; elle diminue au cours de la réaction.
• Concentration, température, catalyseur et surface de contact sont les facteurs cinétiques à maîtriser.
• Pour un ordre 1, $t_{1/2} = \ln 2 / k$ ne dépend pas de la concentration initiale ; la loi d'Arrhenius quantifie l'effet de la température.
• En biologie, Michaelis-Menten décrit la saturation de l'enzyme par son substrat.