Biochimie : protéines et enzymes

En clair. Structures, cinétique de Michaelis-Menten.

Ce qu'on te demande au bac STL : maîtriser le vocabulaire de « Biochimie : protéines et enzymes », savoir refaire les calculs ou raisonnements du cours et les appliquer à un cas concret.

Conseil de révision. Relis d'abord l'encadré, puis fais le quiz : si tu bloques, reprends la partie correspondante du cours.

Biochimie : protéines et enzymes

1. Les protéines

Polymères d'acides aminés (20 standards) reliés par des liaisons peptidiques ($-\text{CO}-\text{NH}-$).

Quatre niveaux de structure :

1. Primaire : séquence des acides aminés.
2. Secondaire : hélice α, feuillet β (liaisons H).
3. Tertiaire : repliement 3D (liaisons ioniques, ponts disulfures, interactions hydrophobes).
4. Quaternaire : assemblage de plusieurs sous-unités (hémoglobine : 4 sous-unités).

Fonctions : structurale (collagène), transport (hémoglobine), catalytique (enzymes), défense (anticorps), hormonale (insuline), motrice (actine/myosine).

2. Les enzymes

Catalyseurs biologiques de nature protéique (parfois ARN = ribozymes). Elles accélèrent une réaction jusqu'à 10⁷ fois sans être consommées, avec une grande spécificité de substrat.

Site actif : poche 3D reconnaissant le substrat (modèle ajustement induit, Koshland).

$E + S \rightleftharpoons ES \rightarrow E + P$

3. Cinétique enzymatique (Michaelis-Menten)

$v = \dfrac{V_{max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$

• $V_{max}$ : vitesse maximale (tous les E saturés).
• $K_M$ : concentration en substrat pour $v = V_{max}/2$ — mesure l'affinité (petit $K_M$ = forte affinité).

Représentation graphique : hyperbole ; linéarisée en Lineweaver-Burk (1/v vs 1/[S]).

4. Facteurs de l'activité

• Température : optimum ~37 °C pour les enzymes humaines ; dénaturation au-delà.
• pH : optimum spécifique (pepsine : 2 ; trypsine : 8).
• Concentration en enzyme et substrat.
• Cofacteurs : ions (Mg²⁺, Zn²⁺), coenzymes (NAD⁺, FAD, CoA).
• Inhibiteurs :
  • Compétitif : ↑ $K_M$, $V_{max}$ inchangé.
  • Non compétitif : $V_{max}$ ↓, $K_M$ inchangé.
  • Irréversible : liaison covalente (aspirine sur COX).

5. Techniques de laboratoire

• Dosage protéique : Bradford, BCA, Lowry, absorbance à 280 nm.
• Électrophorèse SDS-PAGE : séparation par taille.
• Western blot : détection spécifique par anticorps.
• Chromatographie : échange d'ions, affinité, gel filtration, HPLC.
• Spectrophotométrie : suivi de la réaction enzymatique en temps réel.

6. Applications industrielles et médicales

• Détergents : lipases, protéases, amylases.
• Agroalimentaire : présure (fromage), amylases (bière, jus), lactase.
• Médecine : dosages enzymatiques (troponine, transaminases ALAT/ASAT pour le foie), enzymothérapie (mucoviscidose), inhibiteurs (statines, antirétroviraux).
• Biotechnologies : Taq polymérase (PCR), enzymes de restriction (clonage), luciférase (bioluminescence).