Enzymes — cinétique michaélienne

Enzymes — cinétique michaélienne

Définition

Une enzyme est un catalyseur biologique (protéine, parfois ARN) qui accélère une réaction sans être consommée. Elle abaisse l'énergie d'activation $E_a$ en stabilisant l'état de transition.

Spécificité

• Spécificité de substrat (modèle clé-serrure / ajustement induit).
• Spécificité d'action (un type de réaction catalysée).
• Classification EC : oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases.

Modèle de Michaelis-Menten

$E + S \xrightleftharpoons[k_{-1}]{k_1} ES \xrightarrow{k_{cat}} E + P$

Équation : $v = \dfrac{V_{max} \cdot [S]}{K_M + [S]}$

• $V_{max} = k_{cat} \cdot [E]_0$ : vitesse maximale (toutes enzymes saturées).
• $K_M$ : concentration en substrat pour laquelle $v = V_{max}/2$. Faible $K_M$ → forte affinité.
• $k_{cat}/K_M$ : efficacité catalytique (M⁻¹·s⁻¹).

Représentation de Lineweaver-Burk

$\dfrac{1}{v} = \dfrac{K_M}{V_{max}} \cdot \dfrac{1}{[S]} + \dfrac{1}{V_{max}}$ → droite, ordonnée à l'origine $1/V_{max}$, abscisse $-1/K_M$.

Facteurs influents

• Température : optimum (souvent 37 °C), dénaturation au-delà.
• pH : optimum spécifique (pepsine pH 2, trypsine pH 8).
• Inhibiteurs :
  • Compétitif : ↑ $K_M$, $V_{max}$ inchangé.
  • Non compétitif : $K_M$ inchangé, ↓ $V_{max}$.
  • Incompétitif : ↓ $K_M$ et ↓ $V_{max}$.

Applications

Diagnostic médical (transaminases, troponine), industrie (amylases, protéases dans les lessives), pharmacie (inhibiteurs comme statines, IEC).